IMPORTANTE SECRETO

Descubren molécula que le abre la puerta al coronavirus

Mientras en Argentina los casos descienden, en EEUU hallaron como ingresa el virus al organismo, lo que genera posibilidades de tratamiento.
jueves, 2 de septiembre de 2021 · 18:17

El ministerio de Salud informó que en las últimas 24 horas se produjeron en el país 4.653 contagios y  190 muertes, lo que sigue ratificando el descenso sostenido desde hace casi 15 semanas. Pero la noticia del día es la confirmación de una investigación que se viene realizando en universidades de Estados Unidos, que descubrió el mecanismo por el cual unas moléculas denominadas glicanos, forman un residuo azucarado alrededor de los bordes de la proteína Espiga del coronavirus, y actúan como puertas de entrada a la infección.

La investigación fue publicada el 19 de agosto en la revista Nature Chemistry, donde demuestran que descubrieron cómo se abre realmente la Espiga y se infecta”. “Hemos revelado un importante secreto de la proteína espiga en su forma de infectar las células. Sin esta puerta, el virus queda básicamente incapacitado para la infección”, señala  Rommie Amaro,  la principal  investigadora.

Los científicos explicaron que "el descubrimiento de la puerta por parte del equipo de investigación abre posibles vías de nuevas terapias para contrarrestar la infección por el coronavirus. Si las puertas de las moléculas glicanos pudieran bloquearse farmacológicamente en la posición cerrada, se impediría efectivamente que el virus se abriera para entrar e infectarse."

"El recubrimiento de glicanos de la proteína Espiga ayuda a engañar al sistema inmune humano, ya que se presenta como nada más que un residuo azucarado"  dicen.

Pero las simulaciones de supercomputación permitieron a los investigadores estadounidenses desarrollar películas dinámicas que revelaban las puertas de los glicanos activándose de una posición a otra. De esta manera, se aportó una pieza sin precedentes de la historia de la infección. Las investigaciones revelaron que el glicano “N343” es el eje que hace que el receptor RBD de la proteína Espiga pase desde la posición “abajo” a la de “arriba” para permitir el acceso al receptor ACE2 de la célula huésped.

El investigador argentino Pérez Filgueira señaló que "los antivirales pueden actuar en diferentes etapas del mecanismo de entrada, replicación y salida del virus. Con el nuevo conocimiento, se podría apuntar al desarrollo de un antiviral que interfiera en el paso del contacto de la proteína Spiga con el receptor celular”, afirmó Pérez Filgueira.

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